酶的抑制劑能與酶結合，減慢酶的反應速率。酶的抑制劑有兩種：競爭性抑制劑和非競爭性抑制劑。

競爭性抑制劑的結構與受質分子相似，能與酶的活性部位結合。當競爭性抑制劑佔據了酶的活性部位，便會阻礙受質分子與酶的結合，使反應速率降低。

若增加受質分子的濃度，受質分子與酶結合的機會率增加，反應速率便會上升。由此可減低競爭性抑制劑的影響。

非競爭性抑制劑不能與酶的活性部位結合，它與酶分子的其他部位結合，改變酶的活性部位的結構，使酶不能與受質分子結合，從而降低反應速率。

若增加受質分子的濃度，受質分子仍然不能與酶結合，反應速率也不會上升。非競爭性抑制劑的例子有氰化物和重金屬離子（如 \(\ \rm{Hg^{+}}\)，\( \rm{Pb^{2+}}\)，\( \rm{Cu^{2+}}\))。